Comment puis-je dissiper mon doute sur la différence entre l'inhibition compétitive et non compétitive des enzymes?


Réponse 1:

Les inhibiteurs compétitifs se lient à la partie de liaison au substrat du site actif et bloquent l'accès par le substrat.

Alors que les inhibiteurs non compétitifs (UI) ne se lient qu'au complexe enzyme-substrat (ES) à des sites distincts du site de liaison au substrat. L'interface utilisateur ne peut pas se lier à une enzyme libre car elle n'a pas de site de liaison ou le site n'est pas encore accessible. La liaison d'un substrat à une enzyme induit un changement de conformation de l'enzyme qui rend le site de liaison accessible à l'interface utilisateur.

En se liant à l'ES, il provoque une réduction de la concentration efficace du complexe ES, augmentant ainsi l'affinité apparente des enzymes pour le substrat via le principe de Le Chateleir (Km est abaissé) et diminue la Vmax, comme cela est évident d'après le tracé de l'interface utilisateur Lineweaver-Burk .

Dans l'inhibition compétitive, Vmax est inchangé, tandis que l'affinité apparente du substrat au site de liaison diminue, Km augmente.

Source de l'image: Google.

PS: Si vous êtes débutant, oubliez les intrigues car elles peuvent compliquer les choses. N'oubliez pas, un CI se lie à une enzyme libre sur le site actif tandis que l'interface utilisateur se lie au complexe ES sur un site autre que le site actif.

J'espère que cela t'aides.


Réponse 2:

Vous devez regarder les schémas de réaction. Ces images ont été prises à partir d'un article de Wikipédia: inhibiteur d'enzyme - Wikipedia

Si cela semble incompréhensible, c'est parce que les schémas présentés ci-dessus ne reflètent presque jamais la réalité. Une inhibition non compétitive, non compétitive et mixte se trouve dans les réactions à 2 substrats, par exemple A + B → C + D, où l'enzyme a un site de liaison pour A et un site de liaison pour B.

Les expériences cinétiques sont effectuées en maintenant un substrat constant dans une série de tubes de réaction et en faisant varier l'autre. Supposons que B soit maintenu constant et que vous mesuriez v vs [A]. Vous obtenez une courbe hyperbolique. Ajoutez un inhibiteur compétitif de A, appelez-le

IAI_{A}

et vous constaterez une inhibition compétitive. Ajoutez un inhibiteur compétitif de B,

IBI_{B}

et vous verrez l'une des autres formes d'inhibition.

La plupart des manuels n'expliquent pas que des réactions à 2 substrats sont nécessaires pour une inhibition non compétitive, non compétitive et mixte. Seul Lehninger le fait, à ma connaissance («Lehninger», Nelson et Berg).

Un de ces jours, je vais dessiner un schéma de réaction pour les réactions à 2 substrats et le poster.